Histidin

Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine in unserem Körper. Menschen verwenden Histidin als Medizin.

Manche Menschen nehmen Histidin zur Behandlung des metabolischen Syndroms, von Durchfall infolge einer Cholera-Infektion, rheumatoider Arthritis, allergischen Erkrankungen, Geschwüren und Anämie infolge von Nierenversagen oder Nierendialyse ein. [2]

Geschichte

Histidin hĭs ‚ tĭdēn [Schlüssel], Naturstoff, eine der 22 α-Aminosäuren, die häufig in tierischen Proteinen vorkommen. In den Proteinen von Säugetieren kommt nur das l-Stereoisomer vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist ebenfalls eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base fungieren, d.h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies erweist sich als eine entscheidende Eigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es Teil der Primärstruktur einiger Enzyme ist. Man nimmt an, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als allgemeine Säure und Base dient, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin beteiligt ist, zusätzlich zu denen einer Vielzahl von Enzymen, die sich mit dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren befassen. Es ist sogar an den Funktionen der Cocoonase beteiligt, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, aus ihren Kokons zu entkommen. Man geht davon aus, dass Histidin eine wichtige Aminosäure für Säuglinge ist (sie muss mit der Nahrung zugeführt werden); Versuche mit Erwachsenen deuten darauf hin, dass sie zumindest kurze Zeiträume ohne die Zufuhr dieser Aminosäure auskommen können. Sie wurde 1896 vom Protein abgetrennt; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese verifiziert. [3]

Metabolischer Prozess

Biosynthese

Histidin-Biosyntheseweg 8 verschiedene Enzyme können zehn Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 4 verschiedene Reaktionen in diesem Stoffwechselweg.

L-Histidin ist eine essentielle Aminosäure, die im Menschen nicht de novo hergestellt wird. Menschen und andere Tiere müssen Histidin oder histidinhaltige Proteine zu sich nehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde in Prokaryoten wie e. Coli eingehend untersucht. An der Histidin-Synthese in e. Coli sind acht Gene beteiligt (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und sie erfolgt in 10 Aktionen. Dies ist möglich, weil ein einzelnes Gen-Item die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Zum Beispiel katalysiert his4, wie im Pfad gezeigt, 4 verschiedene Schritte im Pfad.

Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) synthetisiert, das aus Ribose-5-Phosphat durch Ribose-Phosphat-Diphosphokinase im Pentosephosphatweg hergestellt wird. Die allererste Reaktion der Histidinbiosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (ATP) durch das Enzym Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist in der Abbildung durch his1 dargestellt. Das Genprodukt His4 hydrolysiert dann das Produkt der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt Phosphoribosyl-amp (pramp), ein irreversibler Schritt. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das dann durch das Genprodukt His6 in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p, um d-Erythro-Imidazol-Glycerinphosphat zu bilden. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat, das Wasser freisetzt. His5 bildet dann L-Histidinol-Phosphat, das anschließend von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von l-Histidinol zu l-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Bei der letzten Aktion wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.

Genau wie Tiere und Bakterien benötigen auch Pflanzen Histidin für ihr Wachstum und ihre Entwicklung. Mikroben und Pflanzen sind sich darin ähnlich, dass sie Histidin synthetisieren können. Beide stellen Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat her. Im Allgemeinen ist die Histidin-Biosynthese bei Pflanzen und Mikroben sehr ähnlich.

Pfad der Biosynthese

Dieser Weg benötigt Energie, um abzulaufen. Daher löst das Vorhandensein von Atp das allererste Enzym des Weges aus, die Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch eine Rückkopplungshemmung gesteuert wird, was bedeutet, dass es in Gegenwart des Elements Histidin gehemmt wird.

Verschlechterung

Histidin ist eine der Aminosäuren, die in Zwischenprodukte des Tricarbonsäurezyklus (tca) umgewandelt werden können (auch Zitronensäurezyklus genannt). Histidin nimmt zusammen mit anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Prozess, bei dem seine Aminogruppe beseitigt wird. In Prokaryoten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonpropionase katalysiert die Reaktion, um Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat zu bilden. Die Formiminogruppe wird auf Tetrahydrofolat übertragen, und die verbleibenden 5 Kohlenstoffe bilden Glutamat. Insgesamt führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamat-Dehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]

Eigenschaften

Chemische Eigenschaften für Wohn- oder Geschäftszwecke:

Grundlegend (Standardgruppe).

Physikalische Wohn- oder Handelseigenschaften:

Polar (vorteilhaft geladen).

Histidin, eine essentielle Aminosäure, hat eine günstig geladene funktionelle Imidazolgruppe.

Das Imidazol macht es zu einem häufigen Individuum in enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nukleophil und kann als allgemeine Base wirken, während der protonierte Typ als allgemeine Säure dienen kann. Der Rückstand kann auch eine Rolle bei der Stabilisierung der gefalteten Strukturen von Proteinen spielen. [5]

Wirkungssystem

Da die Wirkungen von zusätzlichem L-Histidin ungewiss sind, ist jedes postulierte System rein spekulativ. Es gibt jedoch einige Erkenntnisse über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie Histamin und Trans-Urocaninsäure, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Wirkungen haben könnte. Im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis wurde ein niedriger Gehalt an L-Histidin festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten typisch. L-Histidin ist ein außergewöhnlicher Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, bei der starke reaktive Sauerstoffspezies entstehen, die verheerende Auswirkungen auf das Gewebe, einschließlich der Gelenke, haben können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung zunimmt. Es ist sehr wahrscheinlich, dass dies auch beim Menschen der Fall sein wird. Histamin besitzt bekanntermaßen eine immunmodulatorische und antioxidative Wirkung. Suppressor-T-Zellen haben h2-Rezeptoren, die durch Histamin aktiviert werden. Die Förderung der Aktivität der Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis hilfreich sein. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies in phagozytischen Zellen, wie z.B. Monozyten, durch Bindung an die h2-Rezeptoren dieser Zellen herabreguliert. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies durch Phagozyten könnte eine antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Rolle bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis spielen. Dieser letztgenannte Mechanismus ist der Grund für den Einsatz von Histamin selbst in zahlreichen medizinischen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Krebsarten und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Entwicklung reaktiver Sauerstofftypen durch Histamin die Unterdrückung von natürlichen Killerzellen (nk) und zytotoxischen T-Lymphozyten zu verhindern, so dass diese Zellen Krebszellen und virusinfizierte Zellen effizienter angreifen können. [6]

Klassifizierung

Aminosäuren werden in drei Gruppen eingeteilt:.

1. Notwendige Aminosäuren
2. Unnötige Aminosäuren
3. Bedingte Aminosäuren

Notwendige Aminosäuren

Notwendige Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Daher müssen sie aus der Nahrung stammen.

Die 9 notwendigen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Nicht benötigte Aminosäuren

Nicht-essentielle Aminosäuren sind Aminosäuren, die unser Körper selbst herstellen kann, auch wenn wir sie nicht mit der Nahrung zu uns nehmen. Nicht-essentielle Aminosäuren sind: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.

Bedingte Aminosäuren

Bedingte Aminosäuren sind im Allgemeinen nicht essentiell, außer bei gesundheitlichen Problemen und Stress.

Zu den bedingten Aminosäuren gehören: Arginin, Cystein, Glutamin, Tyrosin, Glycin, Ornithin, Prolin und Serin.

Sie müssen nicht bei jeder Mahlzeit wichtige und unnötige Aminosäuren zu sich nehmen, aber eine ausgewogene Verteilung über den ganzen Tag ist notwendig. Eine Ernährung, die nur auf einem einzigen pflanzlichen Nahrungsmittel basiert, ist nicht ausreichend, aber wir machen uns keine Gedanken mehr über die Kombination von Proteinen (wie Bohnen mit Reis) bei einer einzigen Mahlzeit. Vielmehr achten wir auf die Angemessenheit der gesamten Ernährung über den Tag hinweg. [7]

Funktion von Histidin

Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die die Nierenfunktion, die Übertragung von Nerven, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers beeinflussen. Histidin wirkt sich auch auf die Reparaturarbeiten und das Wachstum von Gewebe aus, stellt Blutzellen her und trägt zur Sicherung von Nervenzellen bei. Es wird ebenfalls zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.

Eine Hauptfunktion von Histidin im Körper ist die Verwaltung und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Verwendung für Energie) von Mikronährstoffen. Diese Spurenelemente bestehen aus:.

• Kupfer
• Eisen
• Zink
• Mangan
• Molybdän

Histidin hilft ebenfalls bei der Bildung vieler verschiedener Enzyme und Verbindungen im Körper. Darüber hinaus wirkt Histidin bei der Bildung einer Verbindung namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit. Metallothionein sichert die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper eines Menschen mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) vergiftet ist, kann dies zu einem Mangel an ausreichenden Histidinspeichern führen.

Allergien und Histidin

Der Körper verwendet Histidin zur Herstellung von Histamin (ein häufiger Grund für Schwellungen und Juckreiz, der als Folge einer Allergie auftritt) als Reaktion auf allergische Reaktionen oder Gewebeschäden.

Histamin – das bei einer Allergie in erhöhter Konzentration vorkommt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das Immunsystem des Körpers, als Reaktion auf Reizstoffe eine Entzündungsreaktion (bestehend aus Juckreiz und Schwellungen) einzuleiten.

Histidin trägt zu einem akuten (und potenziell tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und aus einer allergischen Reaktion resultieren kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]

Gesundheitliche Vorteile

Zuverlässig für:

Chirurgie

Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Dienst (htk) ist eine histidinhaltige Pufferoption, die routinemäßig eingesetzt wird, um bei Operationen einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.

Zahlreiche wissenschaftliche Studien belegen seine Wirksamkeit bei der Verringerung von Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren.

Die Option wird auch genutzt, um Spenderorgane zu erhalten.

Unzureichende Beweise für:

Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch eingeschränkte, qualitativ minderwertige wissenschaftliche Forschungsstudien und einige tier- und zellbasierte Untersuchungen gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Anwendungen zu unterstützen, bis größere, robustere medizinische Studien durchgeführt werden. Denken Sie daran, vor der Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln einen Arzt zu konsultieren. Sie dürfen niemals als Ersatz für zugelassene medizinische Therapien verwendet werden.

Schutz für das Herz

Anomalien, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, waren in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einem geringeren Auftreten von koronaren Herz-Kreislauf-Erkrankungen verbunden.

Das Histidin-Derivat Carnosin verbesserte in einer klinischen Studie an 50 Personen mit Herzerkrankungen die Trainingsleistung und die Lebensqualität.

Beschädigte Rattenherzen (aufgrund der wiederhergestellten Blutversorgung nach einem Herzinfarkt), die mit Histidin behandelt wurden, erholten sich deutlich besser. Histidin reduzierte höchstwahrscheinlich reaktive oxidative Spezies und trug zur Aufrechterhaltung der Energie (atp) bei.

Bei diabetischen Mäusen senkte eine Supplementierung mit Carnosin die Blutfettwerte und die Plaqueansammlung in den Arterien.

Senkung des Bluthochdrucks

In einer Studie an 92 Personen mit Herzkrankheiten wurde die Einnahme von Histidin mit der Senkung des Bluthochdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosen.

In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Blutdruck führte die orale Einnahme von Histidin zu einer deutlichen Senkung des Blutdrucks. In ähnlicher Weise senkte Carnosin den Blutdruck bei fettleibigen Ratten.

Antioxidans

In einer Studie mit 92 fettleibigen Frauen, die an einem Histidinmangel litten, verringerte die Einnahme dieser Aminosäure über 12 Wochen den oxidativen Stress.

Eine andere Studie mit über 400 Frauen entdeckte einen Zusammenhang zwischen niedrigen Histidinwerten und oxidativem Stress. Außerdem hatten übergewichtige Frauen einen noch schlechteren antioxidativen Status, was vielleicht auf ihren ungewöhnlichen Histidin- und Argininstoffwechsel zurückzuführen ist.

Schwellungen

In 2 Forschungsstudien mit mehr als 500 Frauen führte die Einnahme von Histidin zu einer Verringerung von Entzündungen, indem die Produktion von entzündlichen Zytokinen gehemmt wurde.

Blutzuckerspiegel

In einer medizinischen Studie an 92 übergewichtigen Frauen mit metabolischem Syndrom reduzierte die Einnahme von Histidin (4 g/Tag über 12 Wochen) die Insulinresistenz erheblich.

Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr in der Nahrung mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer erhöhten Insulinempfindlichkeit in Verbindung.

Bei Mäusen half eine Ergänzung mit Histidin und Carnosin, diabetische Komplikationen zu verhindern.

Gehirnfunktion

In einer medizinischen Studie mit 20 Personen, die unter anhaltender Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine 2-wöchige Einnahme von Histidin die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens und verringerte die Müdigkeit.

In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen verbesserte die Carnosinbehandlung die kognitiven Funktionen.

Bei Ratten verbesserte eine Histidin-Supplementierung das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffversorgung (zerebrale Anämie) verursacht werden.

Fettleibigkeit

Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinaufnahme mit einem niedrigeren Body-Mass-Index (BMI), Taillenumfang und Blutdruck in Verbindung.

Histidin wird im Gehirn in Histamin umgewandelt. Bei Ratten reduzierte eine Nahrungsergänzung mit Histidin deren Fressgewohnheiten durch die Umwandlung in Histamin. In einer anderen Studie verringerte die Einnahme von Histidin nicht nur die Nahrungsaufnahme, sondern auch die Fettansammlung.

Dennoch war Histidin in einer alten klinischen Studie als Heißhungerhemmer unwirksam.

Schutz der Haut

Histidin ist ein Vorläufer der Urocaninsäure, einer Substanz, die sich in den menschlichen Hautzellen ansammelt und die UV-Strahlung aufnimmt. Auf diese Weise wirkt Urocaninsäure wie ein „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonneneinstrahlung schützen kann.

In einer klinischen Studie an 24 Personen mit Ekzemen führte die Einnahme von Histidin über einen Zeitraum von 4 Wochen zu einer deutlichen Verringerung der Krankheitsintensität und 39% der Patienten berichteten, dass sie sich „viel besser“ fühlten.

In zwei Studien an Mäusen wurden nach der Einnahme von Histidin erhöhte Urocansäurewerte auf der Haut festgestellt, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führte.

Vermeidung von Blutgerinnseln

In einer medizinischen Studie an 18 Personen mit erhöhter Bildung von Blutgerinnseln (spontane Thrombozytenaggregation) wurde durch die einwöchige Einnahme von Histidin die Bildung von Blutgerinnseln verhindert. Die Auswirkungen wurden höchstwahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäure-Metaboliten vermittelt.

Wahrscheinlich ungeeignet für:

Katarakt

Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid aus Histidin und Beta-Alanin, werden häufig beworben, um Katarakte zu verbessern, ohne dass eine chirurgische Behandlung erforderlich ist. Eine Meta-Analyse hat jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden.

Histidin-Präparate verhinderten die Entwicklung von Katarakten bei Lachsen.

Tier- und Zellforschungsstudie (fehlende Beweise)

Es gibt keine klinischen Beweise für die Verwendung von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln bei einer der in diesem Abschnitt genannten Erkrankungen. Nachfolgend finden Sie eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschung, die für weitere Untersuchungen hilfreich sein sollte. Die Forschungsstudien sollten jedoch nicht als Beleg für einen gesundheitlichen Nutzen interpretiert werden.

Die Wilson-Krankheit

Die Wilson-Krankheit ist eine seltene genetische Erkrankung, die eine übermäßige Kupferablagerung in den Organen, insbesondere in der Leber, verursacht. In einer Studie an Ratten hat eine Diät mit einem Überschuss an Histidin dazu geführt, dass das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt wurde.

Krampfanfälle

Bei Ratten verringerten Histidin-Injektionen den Schweregrad von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass diese Wirkung auf die Rolle von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.

Beschränkungen und Vorsichtsmaßnahmen

Es wurden nur sehr wenige medizinische Studien durchgeführt, viele davon an kleinen Populationen. Größere, robustere wissenschaftliche Studien sind erforderlich, um die möglichen gesundheitlichen Vorteile einer Histidin-Supplementierung bei vielen Erkrankungen zu überprüfen.

Außerdem wurde in zahlreichen Studien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der besondere Beitrag von Histidin zu den beobachteten Wirkungen nur schwer einzuschätzen ist. [9]

Histidinmangel

Anzeichen & Symptome

Histidinämie gilt als gutartiger Zustand. Mehrere Jahre lang wurden intellektuelle Beeinträchtigungen und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Inzwischen geht man jedoch davon aus, dass diese Befunde zufällig sind und nicht auf den Stoffwechseldefekt der Histidinämie zurückzuführen sind, da Berichte über Folgeuntersuchungen im Rahmen des Neugeborenenscreenings gezeigt haben, dass die Mehrheit der Säuglinge mit Histidinämie keine klinischen Anzeichen entwickelt (asymptomatisch). Dennoch wurde bei einigen Patienten mit Histidinämie über klinische Symptome berichtet. Um dies mit den gutartigen Befunden aus dem Neugeborenenscreening in Einklang zu bringen, wurde empfohlen, dass Histidinämie ein Risikoaspekt für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte, die sich nur unter ungünstigen Umständen wie einem abnormen perinatalen Ereignis entwickeln könnten.

Menschen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und extreme Mengen von Histidin, Imidazol-Brenztraubensäure und anderen Imidazol-Stoffwechselprodukten im Urin. Viele Menschen mit Histidinämie gewöhnen sich an das Vorhandensein von extrem viel Histidin im Blut und leiden nicht unter den Folgen.

Laut medizinischer Fachliteratur zeigen Babys, die von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histaminie) geboren wurden, keine Symptome.

Ursachen

Histidinämie wird autosomal rezessiv erworben. Genetische Krankheiten werden von zwei Genen bestimmt, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.

Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn eine bestimmte Person sowohl von der Mutter als auch vom Vater eine irreguläre Variante eines Gens erbt. Wenn ein Individuum ein reguläres Gen und eine irreguläre Variante des Gens für die Krankheit erhält, wird das Individuum ein Auslöser für die Krankheit sein, aber in der Regel keine Anzeichen zeigen. Das Risiko, dass 2 Elternteile das Gen für die irreguläre Variante vererben und deshalb ein betroffenes Kind haben, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 25%. Das Risiko, ein Kind zu bekommen, das wie die Mutter und der Vater Träger des Gens ist, beträgt bei jeder Schwangerschaft 50%. Die Chance, dass ein Kind die regulären Gene von Mutter und Vater erhält, liegt bei 25%. Das Risiko ist für Männer und Frauen gleich hoch. [10]

Nebenwirkungen

Es ist zwar unwahrscheinlich, dass Sie wirklich große Mengen an Histidin allein über die Nahrung zu sich nehmen, aber es ist möglich, übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu sich zu nehmen, was bestimmte unerwünschte Wirkungen auslösen kann. Forschungsstudien haben tatsächlich ergeben, dass bei der Einnahme wirklich hoher Histidin-Dosen, etwa 32 Gramm/Tag oder mehr, Nebenwirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Verdauungsprobleme wie Übelkeit und Appetitlosigkeit, Angstzustände und Gedächtnisstörungen auftreten können. Einige davon könnten auf eine negative Stickstoffbilanz zurückzuführen sein.

Andere negative Auswirkungen, die mit einem hohen Histidinspiegel verbunden sind, wurden ebenfalls in Tierversuchen nachgewiesen, aber es ist nicht bekannt, wie sich diese Auswirkungen auf den Menschen übertragen lassen. In Studien mit Ratten wurden als Komplikationen im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber Kupfermangel, eine verminderte Leberfunktion, ein hoher Cholesterinspiegel und Anorexia nervosa festgestellt.

Einige der möglichen negativen Auswirkungen eines zu hohen Eiweißkonsums sind Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Verstopfung und Mundgeruch. Wer an einer Nieren- oder Lebererkrankung leidet, sollte ohne Rücksprache mit einem Arzt keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen. [11]

Nahrungsmittelquellen und empfohlene Zufuhr

Da Ihr Körper wichtige Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, ist es unerlässlich, sie über Ihre Ernährung aufzunehmen.

Zahlreiche Lebensmittel sind reich an essentiellen Aminosäuren, so dass es einfach ist, Ihren täglichen Bedarf zu decken.

Im Folgenden finden Sie die täglich benötigte Menge an essentiellen Aminosäuren, die von der Weltgesundheitsorganisation angegeben wird. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg (2,2 Pfund) Körpergewicht:.

• Histidin: 10 mg
• Isoleucin: 20 mg
• Leucin: 39 mg
• Lysin: 30 mg
• Methionin: 10,4 mg
• Phenylalanin kombiniert mit der überflüssigen Aminosäure Tyrosin: 25 mg
• Threonin: 15 mg
• Tryptophan: 4 mg
• Valin: 26 mg

Um herauszufinden, wie viel Sie pro Tag zu sich nehmen sollten, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Eine Person mit einem Gewicht von 60 kg (132 Pfund) muss beispielsweise täglich 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin zu sich nehmen.

Bei vielen Diäten ist es sehr einfach, diesen Bedarf zu decken, so dass es im Allgemeinen nicht erforderlich ist, Ihren Verbrauch an bestimmten Aminosäuren zu verfolgen.

Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust liefert beispielsweise 55,9 Gramm komplettes Eiweiß und deckt damit mühelos die oben genannten Anforderungen ab oder übertrifft sie sogar.

Nahrungsmittelquellen

Lebensmittel, die alle 9 wichtigen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.

Die folgenden Lebensmittel sind vollständige Proteinquellen:.

• Fleisch
• Meeresfrüchte
• Geflügelfleisch
• Eier
• Molkereiprodukte

Soja- und Erbsenprotein sind pflanzliche Gesamtproteinquellen.

Andere pflanzliche Eiweißquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unvollständige Proteine, da sie mehrere der lebenswichtigen Aminosäuren nicht enthalten.

Wenn Sie sich pflanzlich ernähren, können Sie dennoch eine angemessene Zufuhr aller 9 lebenswichtigen Aminosäuren gewährleisten, indem Sie täglich eine Reihe von pflanzlichen Proteinen zu sich nehmen.

Wenn Sie beispielsweise eine Reihe von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, ganze Körner und Gemüse zu sich nehmen, können Sie sicherstellen, dass Sie Ihren Bedarf an lebenswichtigen Aminosäuren decken, selbst wenn Sie auf tierische Produkte verzichten.

Zusammenfassung

Zahlreiche tierische und pflanzliche Lebensmittel wie Fleisch, Eier, Quinoa und Soja enthalten alle 9 essentiellen Aminosäuren und gelten als Gesamtproteine. [12]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

Schwangerschaft und Stillzeit: Es gibt nur unzureichende Erkenntnisse über die Einnahme von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und vermeiden Sie die Einnahme.

Folsäuremangel: Wenn Sie unter diesem Zustand leiden, sollten Sie Histidin nicht einnehmen. Es kann dazu führen, dass sich im Körper eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) entwickelt. [13]

Schlussfolgerung

His hat einzigartige chemische und metabolische Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Optionen haben eindeutige Vorteile bei der Erhaltung von Organen für Transplantationen und dem Schutz des Herzmuskels in der Herzchirurgie. Weitere Studien sind erforderlich, um die Ergebnisse bei Muskelermüdung bei anstrengender körperlicher Betätigung, bei neurologischen Erkrankungen, beim metabolischen Syndrom, bei atopischer Dermatitis, bei urämischer Anämie, die gegen die Behandlung mit Erythropoetin resistent ist, und bei entzündlichen Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung von Malignomen zu klären.

Anzeichen von Toxizität, mutagener Aktivität und allergischen Reaktionen sind bisher nicht bekannt geworden. Besorgniserregend sind Berichte über eine Vergrößerung der Leber, einen Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und einen Rückgang des BCA-Spiegels, was darauf hindeutet, dass eine Supplementierung mit Hes bei Patienten mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnte.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass his-haltige Nahrungsergänzungsmittel sichere und wirksame Präparate zu sein scheinen, die eine vielversprechende therapeutische Wirkung bei einer bemerkenswerten Vielzahl von Erkrankungen haben. Randomisierte, kontrollierte Interventionsstudien am Menschen mit his-haltigen Präparaten sind notwendig, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu überprüfen. [14]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
2. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
3. Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
5. Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
7. Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
8. Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
9. Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
11. Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
12. Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
13. Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
14. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/