Leucin

Bemerkenswert ist, dass Leucin die erste Aminosäure ist, die entdeckt wurde, um mTOR in Säugetierzellen zu aktivieren, und dieses System hilft, die vorläufige Beobachtung in den frühen 1970er Jahren zu beschreiben, dass Leucin die Proteinsynthese stimuliert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten hemmt. [2]

Geschichte

Leucin, eine Aminosäure, die durch die Hydrolyse vieler typischer Proteine zugänglich ist. Sie wurde als eine der ersten Aminosäuren (1819) in Muskelfasern und Wolle gefunden, ist in großen Mengen (etwa 15 Prozent) im Hämoglobin (dem sauerstofftransportierenden Pigment der roten Blutkörperchen) enthalten und gehört zu den zahlreichen so genannten notwendigen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d.h. sie können sie nicht synthetisieren und müssen sie mit der Nahrung aufnehmen. In Pflanzen und Mikroben wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) hergestellt. [3]

Pharmakologie

Pharmakodynamik

Leucin ist eine diätetische Aminosäure, die in der Lage ist, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu fördern. Diese Wirkung von Leucin ergibt sich aus seiner Rolle als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und die Zellentwicklung reguliert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird über Rag-GTPasen, die Bindung von Leucin an die Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Systeme vermittelt.

Metabolischer Prozess beim Menschen

Der Stoffwechselprozess von Leucin findet in vielen Geweben des menschlichen Körpers statt. Der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fettgewebe und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Fett- und Muskelgewebe verwenden Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Verbindungen. Der integrierte Leucinverbrauch in diesen 2 Geweben ist siebenmal höher als in der Leber.

Bei gesunden Menschen werden etwa 60% des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach einigen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5% (zwischen 2 und 10%) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das in der Folge für die Synthese anderer Substanzen verwendet wird.

Der überwiegende Teil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym Aminotransferase der verzweigtkettigen Aminosäuren katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase verstoffwechselt, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend von der Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Substanzen verwendet wird. Während des Biotinmangels kann HMB aus MC-CoA durch Enoyl-CoA-Hydratase und ein unbekanntes Thioesterase-Enzym synthetisiert werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Eine recht geringe Menge α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) verstoffwechselt, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleinere Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und dann in HMB umfasst – der vorherrschende Weg der HMB-Synthese.

Ein kleiner Teil des L-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5 % in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33 % ausmacht – wird zunächst von der Leucin-Aminomutase katalysiert, wodurch β-Leucin entsteht, das anschließend von einer Reihe von nicht charakterisierten Enzymen in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und danach in Acetyl-CoA umgewandelt wird.

Der Metabolismus von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym metabolisiert, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann von der HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonatweg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.

Synthese in nicht-menschlichen Organismen

Leucin ist eine lebenswichtige Aminosäure in der Ernährung von Tieren, da sie nicht über den gesamten Enzymweg verfügen, um sie de novo aus möglichen Vorläufersubstanzen zu synthetisieren. Daher müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, normalerweise als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Mikroorganismen synthetisieren Leucin aus Brenztraubensäure mit einer Reihe von Enzymen:.

• Acetolactat-Synthase
• Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
• Dihydroxysäure-Dehydratase
• α-Isopropylmalat-Synthase
• α-Isopropylmalat-Isomerase
• Leucin-Aminotransferase

Die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin bildet ebenfalls den ersten Teil dieses Weges. [4]

Wirkungssystem

Diese Gruppe notwendiger Aminosäuren wird als die verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) bezeichnet. Da dieser Plan von Kohlenstoffatomen vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein essentieller Bestandteil des Ernährungsplans. Der Abbau aller drei Substanzen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung genutzt werden können. Für den Abbau aller 3 Aminosäuren werden in den ersten 2 Schritten die gleichen Enzyme verwendet. Der primäre Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung unter Verwendung einer einzigen BCAA-Aminotransferase, mit a-Ketoglutarat als Aminakzeptor. Infolgedessen entstehen drei verschiedene A-Ketosäuren, die mit einer gemeinsamen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die 3 verschiedenen CoA-Derivate entstehen. Folglich verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen viele Zwischenprodukte. Das Hauptprodukt von Valin ist Propionyl-CoA, die glucogene Vorstufe von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Produktion von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; daher ist Isoleucin sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin löst AcetylCoA und AcetoacetylCoA aus und wird daher als streng ketogen kategorisiert. Es gibt eine Reihe genetisch bedingter Krankheiten, die mit einem gestörten Katabolismus der BCAAs zusammenhängen. Das häufigste Problem liegt in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle 3 Aminosäuren gibt, sammeln sich alle drei A-Ketosäuren an und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit ist wegen des charakteristischen Geruchs des Urins der betroffenen Personen als Ahornsirup-Urin-Krankheit bekannt. Die geistige Retardierung ist in diesen Fällen erheblich. Da es sich hierbei um notwendige Aminosäuren handelt, können diese leider nicht stark im Ernährungsplan eingeschränkt werden; schließlich ist das Leben der Betroffenen kurz und die Entwicklung abnormal Die wichtigsten neurologischen Probleme sind auf eine schlechte Entwicklung des Myelins im ZNS zurückzuführen. [5]

Nahrungsmittel mit Leucin

Die Zufuhr von Leucin und anderen BCAAs über die Nahrung ist für die meisten Menschen am sichersten. Die Food and Drug Administration verwaltet keine Nahrungsergänzungsmittel, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie vorgeben zu enthalten. Sie können Nebenwirkungen haben oder sich mit anderen Medikamenten verbinden. Nahrungsergänzungsmittel sind meist sicher, preiswert und wohlschmeckend.

Auf den Nährwertangaben von Lebensmitteln sind die spezifischen Aminosäuren nicht aufgeführt, so dass die meisten Menschen einfach nur darauf achten sollten, dass sie ausreichend Protein zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht, d.h. eine Person, die 140 Pfund wiegt, benötigt 49 g.

Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Proteinbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als bemerkenswerte Eiweißlieferanten, da sie alle lebenswichtigen Aminosäuren enthalten.

Ernährungswissenschaftler sagen heute, dass es nicht erforderlich ist, alle essentiellen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Vielmehr kann man sie über den Tag verteilt zu sich nehmen, so dass es für Veganer und Vegetarier viel einfacher ist, die Empfehlungen für Eiweiß zu erfüllen.

Es gibt viele Nahrungsquellen für Leucin und andere BCAAs. Denken Sie an diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.

Lachs

Holen Sie sich Ihre Aminosäuren aus Lachs, und Sie erhalten auch Omega-3-Fette. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken gegen Zuchtlachs. Entscheiden Sie sich für wild gefangenen Lachs oder beschränken Sie Ihre monatlichen Portionen.

Kichererbsen

Diese ernährungsphysiologischen Superstars enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie enthalten auch viel Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder geben Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten.

Brauner Reis

Versuchen Sie es mit Wildreis anstelle von weißem Reis. Sie erhalten einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Textur, die vielen Menschen schmeckt.

Eier

Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag in Ordnung ist. Sie erhalten 6 g Eiweiß pro Ei.

Sojabohnen

Dieses flexible Gemüse wird in einer Vielzahl von Varianten angeboten, die aus Tofu, Tempeh, Edamame und gerösteten Sojabohnen bestehen. Texturiertes Sojaprotein wird heute problemlos in Lebensmittelgeschäften angeboten. Es kann Fleisch in vielen Gerichten ersetzen.

Nüsse

Mandeln, Paranüsse und Cashews sind hervorragende Quellen für essentielle Aminosäuren. Das gilt auch für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Gemüse und keine Nüsse sind.

Rindfleisch

Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um die Aufnahme von Fett und Cholesterin zu verringern, wählen Sie ein mageres Stück oder versuchen Sie es mit grasgefüttertem Rindfleisch. [6]

Vorteile

1. Baut Muskeln auf
2. Verhindert Muskelabbau
3. Verbessert die Leistung
4. Hilft beim Fettabbau
5. Fördert die Heilung der Muskeln
6. Unterstützt den Blutzuckerspiegel

Wirkt muskelaufbauend

L-Leucin ist aufgrund seiner effektiven Wirkung auf den Muskelaufbau ein beliebtes Ergänzungsmittel bei Bodybuildern und Profisportlern. Als eine der essentiellen Aminosäuren, die mit der Muskelsynthese in Verbindung gebracht werden, kann es dazu beitragen, den Muskelaufbau auszulösen und Ihr Training zu verbessern.

Dennoch haben Forschungsstudien gemischte Ergebnisse zu den potenziellen Wirkungen dieser Aminosäure erbracht. Eine Langzeitstudie aus Frankreich hat zum Beispiel herausgefunden, dass Leucin viel zuverlässiger den Muskelaufbau fördert und die Leistung steigert, wenn es mit anderen Aminosäuren kombiniert und nicht allein konsumiert wird. Der Verzehr einer Vielzahl von proteinhaltigen Lebensmitteln in Ihrer Ernährung kann dazu beitragen, die Wirkung von Leucin zu maximieren, indem es eine Vielzahl von Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen für das Muskelwachstum liefert.

Verhindert Muskelabbau

Wenn Sie älter werden, gibt es viele Veränderungen in Ihrem Körper. Sarkopenie, der fortschreitende Abbau der Skelettmuskulatur, ist eine der bemerkenswertesten Auswirkungen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwäche und verminderter Ausdauer führen, was einen Rückgang der körperlichen Aktivität zur Folge hat.

Es wird angenommen, dass Leucin dazu beiträgt, die Muskeldegeneration zu verlangsamen und die Auswirkungen des Alterns zu verringern. Eine Forschungsstudie, die an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführt und in der Zeitschrift Medical Nutrition veröffentlicht wurde, hat gezeigt, dass Leucin die Muskelsynthese bei älteren Erwachsenen, die die empfohlene Menge an Protein pro Mahlzeit zu sich nehmen, verbessert. Ein anderes Modell am Menschen, das in Frankreich durchgeführt wurde und auf das oben verwiesen wurde, kam zu ähnlichen Ergebnissen und berichtete, dass eine Leucin-Supplementierung ebenfalls in der Lage war, den durch schlechte Ernährung ausgelösten Gewichtsverlust bei älteren Teilnehmern einzuschränken.

Verbesserung der Leistungsfähigkeit

Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profisportler als auch Anfänger auf diese wichtige Aminosäure zurück, um ihre körperliche Leistungsfähigkeit zu steigern.

Eine Forschungsstudie, die am Institute of Sport and Exercise Science der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, berichtet, dass die sechswöchige Einnahme von Leucinpräparaten sowohl die Ausdauer als auch die Kraft des Oberkörpers bei Kanusportlern deutlich verbessert hat. Eine weitere Forschungsstudie, die 2016 im European Journal of Scientific Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte, dass die Einnahme von Leucin bei älteren Erwachsenen die Magermasse erhöht und die funktionelle Leistungsfähigkeit verbessert.

Hilft beim Fettabbau

Wenn Sie Muskeln aufbauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abbauen möchten, könnte Leucin genau das Richtige für Sie sein. Eine Reihe von Studien hat nämlich herausgefunden, dass Leucin beim Fettabbau sehr wirksam sein kann.

Ein Tierversuch der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und spekulative Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien ergab, dass die Ergänzung von Ratten mit einer geringen Dosis Leucin über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem verstärkten Fettabbau im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Einem Bericht aus dem Jahr 2015 in Nutrients zufolge hat diese Aminosäure ebenfalls gezeigt, dass sie die Fettansammlung während des Alterns reduziert und die Entwicklung von ernährungsbedingten Gewichtsproblemen verhindert.

Fördert die Muskelheilung

Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach einem Besuch im Fitnessstudio zu kämpfen haben. Nach einem besonders intensiven Training können diese Muskelschmerzen manchmal sogar ausreichen, um Sie ein paar Tage vom Fitnessstudio fernzuhalten, was Ihren Zeitplan völlig durcheinander bringt und Ihre Fitnessziele verzögert.

Studien haben einige ansprechende Ergebnisse über die mögliche Funktion von Leucin bei der Muskelheilung entdeckt. Eine Untersuchung des Department of Food Science and Human Nutrition an der University of Illinois ergab, dass die Einnahme von Leucin direkt nach dem Training die Muskelerholung und die Muskelproteinsynthese fördern kann. Eine andere Forschungsstudie, die an der School of Sport and Workout und dem Institute of Food, Nutrition and Human Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass eine Supplementierung mit dieser Aminosäure die Erholung und die Leistungsfähigkeit bei hochintensiven Ausdauerleistungen bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen verbesserte.

Stabilisiert den Blutzucker

Hyperglykämie, also ein hoher Blutzuckerspiegel, kann Ihre Gesundheit ruinieren. Kurzfristig kann ein hoher Blutzuckerspiegel Symptome wie Müdigkeit, ungewollte Gewichtsabnahme und erhöhten Durst auslösen. Bleibt er länger unkontrolliert, kann ein hoher Blutzuckerspiegel sogar noch schwerwiegendere Auswirkungen haben, darunter Nervenschäden, Nierenprobleme und eine höhere Gefahr von Hautinfektionen.

Einige Forschungsstudien deuten darauf hin, dass Leucin in der Lage sein könnte, den typischen Blutzuckerspiegel zu halten. Eine Humanstudie aus der Abteilung für Endokrinologie, Stoffwechsel und Ernährung des VA Medical Center in Minneapolis, die in der Fachzeitschrift Metabolic Process veröffentlicht wurde, zeigte, dass Leucin in Verbindung mit Glukose die Insulinsekretion anregt und den Blutzuckerspiegel bei Personen senkt. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin in der Lage war, die Insulinsignalisierung und die Glukoseaufnahme zu unterstützen, um den Blutzuckerspiegel unter Kontrolle zu halten. [7]

Nebenwirkungen und Gefahren von Leucin

Bei der Einnahme von Leucin als Nahrungsergänzungsmittel kann es zu unerwünschten Wirkungen kommen. Dies ist ein Grund dafür, dass es in der Regel am besten ist, die Nährstoffe aus vollwertigen Lebensmitteln zu beziehen.

Laut dem University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Folgen haben.

• Negative Stickstoffbilanz Ein einziges Aminosäurepräparat kann bei Ihnen eine ungünstige Stickstoffbilanz auslösen, was die Funktionsfähigkeit Ihres Stoffwechsels beeinträchtigen und Ihre Nieren stärker belasten kann.
• Hypoglykämie Wirklich hohe Dosen von Leucin können einen niedrigen Blutzuckerspiegel verursachen.
• Pellagra Wirklich hohe Leucindosen können auch Pellagra auslösen, zu deren Symptomen Haarausfall, Darmprobleme und Hautveränderungen gehören.

Im Allgemeinen dürfen Nahrungsergänzungsmittel keine gesunden, vollständigen Mahlzeiten ersetzen und es ist notwendig, eine Reihe von Lebensmitteln zu essen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Kombination von Nahrungsergänzungsmitteln, die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln zusammen mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann zu gefährlichen Ergebnissen führen. Ihr Gesundheitsexperte kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den Nahrungsmitteln und Nährstoffen zu finden, die Sie benötigen. [8]

Leucin-Mangel

Leucinmangel führt zu einer Beeinträchtigung der Funktion von Muskeln und Leber. Aufgrund von Leucinmangel leidet der Körper unter starker Müdigkeit. Leucinmangel kann bestimmte Symptome hervorrufen. Einige dieser Anzeichen sind:.

• Müdigkeit
• Schwacher Muskelaufbau
• Schwache Wundheilung
• Gewichtszunahme

Leucinmangel kommt häufig bei Menschen vor, die an Essstörungen wie Bulimie und Anorexia nervosa leiden. Auch ein unausgewogener Ernährungsplan kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch den Verzehr von mehr Junk Food und zu wenig Protein. Darüber hinaus benötigen Menschen, die aufgrund langer Arbeitszeiten zu Druck und emotionaler Anspannung neigen, in manchen Fällen mehr Leucin. Solche Lebensgewohnheiten führen ebenfalls zu einem Mangel.

Studien empfehlen, dass umfangreiche aerobe Aktivitäten und Krafttraining den täglichen Leucinverbrauch erhöhen könnten. Es gibt Empfehlungen, den derzeit empfohlenen Verbrauch von Leucin von 14mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei inaktiven Erwachsenen zu erhöhen. Bei Menschen, die sich intensiv körperlich betätigen und Krafttraining betreiben, um eine bessere Proteinsynthese zu erreichen, muss die Menge erhöht werden. Andernfalls wirkt sich dies auf ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit aus. Darüber hinaus sind Menschen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Aus diesem Grund benötigen Personen aus diesen Kategorien hohe Mengen an Leucin. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein bei der Fixierung von Gewebe, der Heilung von Wunden, dem Aufbau von Muskeln, der Muskelreparatur und der Vermeidung von Muskelverlust hilft. [9]

Krankheitsauslöser durch Leucinmangel

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine seltene angeborene Krankheit, die durch den Mangel eines Enzymkomplexes (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (die Verstoffwechselung) der 3 verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper benötigt wird. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle 3 BCAAs sowie eine Reihe ihrer gefährlichen Nebenprodukte (insbesondere ihre speziellen organischen Säuren) abnormal ansammeln. Bei der klassischen, schweren Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs innerhalb weniger Stunden nach der Geburt zu steigen. Wenn sie unbeachtet bleibt, treten die ersten Anzeichen auf, typischerweise innerhalb der ersten 24-48 Stunden des Lebens.

Das Krankheitsbild beginnt mit unspezifischen Anzeichen einer zunehmenden neurologischen Dysfunktion und besteht aus Lethargie, Gereiztheit und schlechter Fütterung, gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie unregelmäßigen Bewegungen, zunehmender Spastik und kurz darauf von Krampfanfällen und einem sich vertiefenden Koma. Wenn die Krankheit nicht behandelt wird, ist eine fortschreitende geistige Retardierung unausweichlich und der Tod tritt in der Regel innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Der einzige spezifische Befund, der für MSUD kennzeichnend ist, ist die Entwicklung eines charakteristischen Geruchs, der an Ahornsirup erinnert, der sich am ehesten im Urin und im Ohrenschmalz nachweisen lässt und bereits einen Tag oder länger nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der schädlichen Auswirkungen von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer extremen Ketoazidose, die durch die Anhäufung der drei verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) verursacht wird.

Die Störung kann durch eine spezielle Diät, bei der die drei BCAAs streng kontrolliert werden, wirksam behandelt werden. Doch selbst bei einer Behandlung besteht bei Patienten jeden Alters mit MSUD die Gefahr einer akuten metabolischen Dekompensation (Stoffwechselkrisen), die typischerweise durch Infektionen, Verletzungen, Nahrungsentzug (Fasten) oder sogar durch psychischen Stress ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, abrupten Anstieg des Aminosäurespiegels, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erforderlich macht.

Es gibt drei oder möglicherweise vier Arten von MSUD: den klassischen Typ, den intermediären Typ, den periodischen Typ und möglicherweise einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der zahlreichen Subtypen der MSUD weist verschiedene Stufen der wiederkehrenden Enzymaktivität auf, die den unterschiedlichen Schweregrad und das Alter des Beginns darstellen. Alle Typen werden autosomal rezessiv vererbt. [10]

Leucin-Dosis

Die Leucin-Dosis ist ein umstrittenes Thema. Die Einnahme von 2,5 Gramm Leucin hat einen Anstieg der MPS ergeben. Einige Wissenschaftler empfehlen eine Gesamtzufuhr von 10 Gramm Leucin pro Tag, verteilt auf die Mahlzeiten.

Die beste Methode, Leucin zu sich zu nehmen, ist, es in Form von BCAAs während des Trainings zuzuführen. 5 Gramm können als Intra-Workout verzehrt werden und innerhalb von 30 Minuten nach dem Training werden 10 Gramm verzehrt. Allerdings ist zu beachten, dass Molke, die Sie nach dem Training als Shake zu sich nehmen, einen höheren Anteil an Leucin enthält (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin sollte in jeder Mahlzeit enthalten sein und vorzugsweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]

Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten

• Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinsekretion fördern und könnte zusätzliche hypoglykämische Effekte haben.
• Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine stören.
• PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tiermodelle zeigen, dass Leucin synergistische Wirkungen haben kann. Die wissenschaftliche Relevanz ist nicht bekannt. [12]

Besondere Sicherheitsmaßnahmen und Vorsichtshinweise

• Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend seriöse Informationen über die Sicherheit der Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und vermeiden Sie die Einnahme.
• Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind möglicherweise SICHER für Kinder, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern etwa 6 Monate lang sicher verwendet.
• Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou Gehrigs Krankheit): Die Verwendung von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde bei Patienten mit ALS mit Lungenversagen und höheren Sterberaten in Verbindung gebracht. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis Sie mehr darüber wissen.
• Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und extreme psychische und physische Retardierung können die Folge sein, wenn die Aufnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren erhöht wird. Nehmen Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren ein, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
• Chronischer Alkoholismus: Die diätetische Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren bei Alkoholikern wurde mit Lebererkrankungen in Verbindung gebracht, die zu Hirnschäden führen (hepatische Enzephalopathie).
• Niedriger Blutzuckerspiegel bei Säuglingen: Die Einnahme einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, Leucin, senkt Berichten zufolge den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen mit einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie. Dieser Begriff weist darauf hin, dass sie einen niedrigen Blutzuckerspiegel haben, die Ursache dafür aber nicht bekannt ist. Einige Forschungsstudien deuten darauf hin, dass Leucin die Bauchspeicheldrüse veranlasst, Insulin freizusetzen, was den Blutzucker senkt.
• Chirurgie: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Blutzuckerkontrolle während und nach einer chirurgischen Behandlung beeinträchtigen kann. Stellen Sie die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer geplanten chirurgischen Behandlung ein. [13]

Schlussfolgerung

Extrem hohe Konzentrationen von Leucin sind in der Lage, die Proteinsynthese zu fördern und den Proteinabbau im Skelettmuskel von unbeschädigten Ratten zu verhindern. Diese Wirkung auf die Proteinsynthese wird möglicherweise durch den vorübergehenden, aber geringen Anstieg des Seruminsulins verstärkt, der durch die Leucindosierung verursacht wird. Innerhalb des typischen physiologischen Konzentrationsbereichs von Leucin und Insulin bei nahrungsentzogenen und gefütterten Ratten wird die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin jedoch gesteigert, so dass die Proteinsynthese durch die angemessen erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin, die bei gefütterten Ratten normal sind, stimuliert wird. Die physiologische Funktion von Leucin besteht daher darin, mit Insulin zusammenzuarbeiten, um den Schalter auszulösen, der die Muskelproteinsynthese stimuliert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung erscheinen. Der Vorteil dieser Art der Steuerung besteht darin, dass für den Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) gleichzeitig vorhanden sein müssen, er wird also nur aktiviert, wenn die Bedingungen ideal sind.

Eine Funktion von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität deutet auch auf die Möglichkeit hin, dass eine längere, wirklich hohe Zufuhr von Leucin zu einer Insulinresistenz führen könnte, und zwar in ähnlicher Weise wie eine Insulinresistenz, die durch eine anhaltende Hyperglykämie entsteht. Dies könnte schließlich zu einer Abschwächung der Stimulation der Muskelproteinsynthese durch die Nahrungsaufnahme führen. Da Teile der Signalwege von Insulin zur Proteinsynthese, wie bereits erwähnt, auch an der Regulierung des Glukosestoffwechsels beteiligt sind, besteht außerdem die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Unregelmäßigkeiten im Glukosestoffwechsel führen könnte. Die Suche nach der „Obergrenze“ für Leucin in der Nahrung könnte daher in einer Untersuchung der Auswirkungen eines längeren hohen Leucin-Konsums auf die Glukose-Homöostase und den Stoffwechsel bestehen. [14]

Referenzen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
2. Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
3. Https://www.britannica.com/science/leucine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#pharmakologie
5. Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
6. Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
7. Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
8. Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
9. Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
11. Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
12. Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
13. Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
14. Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864