Prolin

Die Aminosäure L-Prolin gilt als nicht essentiell, da Menschen und andere Tiere sie biosynthetisieren können, und zwar hauptsächlich aus einer anderen unnötigen Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist ungewöhnlich, da es heterozyklisch ist und somit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist auch deshalb ungewöhnlich, weil es hergestellt wurde, bevor es aus natürlichen Quellen abgetrennt wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Chemie-Nobelpreis ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im Jahr darauf trennte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Kasein ab.

Prolin wird wie die natürlichen Aminosäuren für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der starre fünfgliedrige Ring in Prolin verleiht den daraus hergestellten Proteinen deutlich unterschiedliche Sekundärstrukturen im Vergleich zu Proteinen, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 stellten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University das Konzept vor, dass Prolin das „einfachste Enzym“ ist. Zu dieser Zeit nutzten mehrere Forscher Prolin als ungleichmäßigen Treiber, als ob dies etwas Neues wäre; frühere Arbeiten, die Prolin nutzten, waren durch die Entwicklung von asymmetrischen Treibern auf Metallbasis überschattet worden. Movassaghi und Jacobsen erklärten, dass es für die Chemiker an der Zeit war zu erkennen, dass Asymmetrie auch mit einfachen Verbindungen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Ein paar Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren die grundlegende Idee der Enzyme weiter aus. Sie argumentierten, dass „die Katalyse durch kleine Teilchen eine Erkenntnis von größter Bedeutung für den Ursprung der Biochemie ist“. Einfach ausgedrückt, waren kleine Partikel und nicht große, komplexe Enzyme die einzigen verfügbaren Triebkräfte, die die präbiotische Evolution vorantrieben. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die im Knorpel entdeckt wurde und sehr wichtig für die Erhaltung einer jüngeren Haut sowie für die Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden ist. Sie ist auch für das Immunsystem und für das notwendige Gleichgewicht dieser Formel unerlässlich. Es ist ein wesentlicher Bestandteil des Kollagens und für eine angemessene Leistung der Gelenke und Sehnen unerlässlich. L-Prolin ist außerordentlich wichtig für die korrekte Funktion der Gelenke und Sehnen. Hilft, die Herzmuskulatur zu erhalten und zu verbessern.

Wirkungsmechanismus

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden mit Hilfe von L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist reichlich in Kollagen enthalten und steht in engem Zusammenhang mit der Funktion von Arthrose und Chordae. [3]

Biosynthese

Prolin wird biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat hergestellt. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure zyklisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin abgebaut wird, oder sie wird durch Ornithin-Aminotransferase zu Ornithin, gefolgt von einer Zyklisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zu Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin wirkt als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen Glutamatrezeptoren (NMDA und Nicht-NMDA (AMPA/Kainat)). Es wurde sogar vorgeschlagen, ein potenzielles endogenes Exzitotoxin zu sein. Bei Pflanzen ist die Akkumulation von Prolin eine übliche physiologische Reaktion auf verschiedene Stressfaktoren, aber auch Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z.B. Pollen). Eine Ernährung, die reich an Prolin ist, wurde mit einer erhöhten Gefahr von Angstzuständen bei Menschen in Verbindung gebracht.

Charakteristisch für die Proteinstruktur

Die ausgeprägte zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine außergewöhnliche Konformationssteifigkeit. Sie wirkt sich auch auf die Geschwindigkeit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren aus. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff an keinen Wasserstoff gebunden, was bedeutet, dass es nicht als Wasserstoffbindungsdonor fungieren kann, sondern als Wasserstoffbindungsakzeptor.

Die Bildung von Peptidbindungen mit ankommendem Pro-trnapro ist wesentlich langsamer als mit anderen Trnas, was eine grundlegende Eigenschaft von N-Alkylaminosäuren ist. Die Entwicklung von Peptidbindungen zwischen einer ankommenden Trna und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls träge, wobei die Bildung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen ist.

Die außergewöhnliche Konformationssteifigkeit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und könnte der Grund für die größere Häufigkeit von Prolin in den Proteinen von thermophilen Organismen sein. Die Sekundärstruktur von Proteinen kann in Bezug auf die Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinrückgrats beschrieben werden. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin dient als struktureller Störfaktor in der Mitte von routinemäßigen Sekundärstrukturaspekten wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; Prolin wird jedoch häufig als allererster Rest einer Alpha-Helix entdeckt und ebenso in den Randsträngen von Beta-Sheets. Prolin ist auch häufig in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Entstehung von Beta-Windungen. Dies könnte auf die merkwürdige Tatsache zurückzuführen sein, dass Prolin normalerweise lösungsmittelexponiert ist, auch wenn es eine vollständig aliphatische Seitenkette hat.

Mehrere Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die primäre Sekundärstruktur in Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Aus diesem Grund ist die Hydroxylierung von Prolin ein wichtiger biochemischer Prozess für den Erhalt des Bindegewebes größerer Organismen. Extreme Krankheiten wie Skorbut können aus Fehlern in dieser Hydroxylierung resultieren, z.B. aus Anomalien des Enzyms Prolylhydroxylase oder aus dem Mangel an dem essentiellen Cofaktor Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z.B. Sarcosin) können sowohl das cis- als auch das trans-Isomer einnehmen. Viele Peptidbindungen nehmen überwiegend das trans-Isomer an (in der Regel 99,9 % unter unbelasteten Bedingungen), was hauptsächlich darauf zurückzuführen ist, dass der Amidwasserstoff (trans-Isomer) weniger sterische Abstoßung für das vorangehende Cα-Atom bietet als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu erfahren die cis- und trans-Isomere der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) beide sterische Zusammenstöße mit der umgebenden Substitution und haben einen viel geringeren Energieunterschied. Daher ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen wesentlich höher, wobei die cis-Anteile in der Regel in der Größenordnung von 3-10% liegen. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und aromatische Reste einen höheren Anteil des cis-Isomers ergeben. Cis-Anteile von ca. 40 % wurden für Aromatic-Pro Peptidbindungen festgestellt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein sehr langsamer Vorgang, der den Fortschritt der Proteinfaltung behindern kann, indem mehrere Prolinreste, die für die Faltung entscheidend sind, im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Das liegt daran, dass Prolinreste im Ribosom speziell in der trans-Isomerform hergestellt werden. Alle Organismen verfügen über Prolylisomerase-Enzyme, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Bakterien verfügen über spezialisierte Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom verbunden sind. Allerdings sind nicht alle Proline für die Faltung notwendig, und die Proteinfaltung kann trotz nicht-nativer Konformer zahlreicher X-Pro-Peptidbindungen mit gleichmäßiger Geschwindigkeit ablaufen.

Besonderheiten

Prolin ist zusammen mit Glycin eine der beiden Aminosäuren, die nicht dem üblichen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der Ringbildung, die mit dem Beta-Kohlenstoff verbunden ist, haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen wird es häufig in „Drehungen“ von Proteinen entdeckt, da seine freie Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und somit in gefalteter Form im Vergleich zur ungefalteten Form die Veränderung der Entropie geringer ist. Außerdem wird Prolin kaum in α- und β-Strukturen entdeckt, da es die Stabilität solcher Strukturen verringern würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die keine rote/violette Farbe bildet, wenn sie mit Ninhydrin besprüht wird, um sie in der Chromatographie zu verwenden. Prolin erzeugt stattdessen eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Stoffwechsel

Prolin-Synthese

Die Synthese von Prolin aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin in Tieren ist zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin mit Hilfe von Arginase (Typ I und Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase aus Arginin synthetisieren, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Säuglingsgewebe sind die wichtigsten Bestandteile des Argininabbaus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolin-Oxidase-Aktivität vorhanden ist, wird das aus Arginin gewonnene Prolin in der Milchdrüse nicht zerstört. Dies sorgt für eine optimale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die laktierende Brustdrüse. Da im Brustdrüsengewebe auch die P5C-Synthase fehlt, wird in diesem Gewebe kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Die Arginase spielt also eine wichtige Rolle bei der Prolinsynthese im säugenden Brustgewebe. Bemerkenswerterweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase im laktierenden Brustgewebe mindestens 50-mal höher als die der P5C-Dehydrogenase, was die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin gegenüber der Umwandlung in Glutamat und Glutamin begünstigt. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen irreversiblen Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im laktierenden Schweine-Mammorgewebe zu verhindern. Diese Erkenntnisse bieten auch eine biochemische Beschreibung für die Beobachtung, dass die Produktion von Prolin in der Pflanzenmilch deutlich über die Aufnahme von Plasmaprolin durch die stillende Milchdrüse hinausgeht, während die Produktion von Arginin in der Pflanzenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die stillende Milchdrüse. Aufgrund des extensiven Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginaseweg und des fehlenden Prolin-Katabolismus im Brustdrüsengewebe von Schweinen besteht eine relative Anreicherung von Prolin, aber ein relativer Mangel an Arginin in Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40% des Arginins aus der enteralen Ernährung ab, wobei Prolin ein wichtiges Produkt ist. Außerdem werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Ernährung fast vollständig vom Dünndarm abgebaut, wobei Prolin ein bedeutendes Produkt ist. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut durch den Schweinedünndarm extrahiert. Die Produkte des Glutamat- und Glutaminabbaus in den Enterozyten bestehen nicht nur aus Prolin, sondern auch aus Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Forschungsstudien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln, denen die Nahrung entzogen wurde, freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse von kleinen Peptiden in den Enterozyten und im Darmlumen könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige Hormone, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben steuern.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine eingeschränkte Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Daher ist Prolin ein ernährungsphysiologisch notwendiges AA für Vogelarten, einschließlich Hühnern. Außerdem fehlt Fleischfressern (z.B. Katzen und Frettchen) die P5C-Synthase in den Enterozyten und anderen Zelltypen, und sie können Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Arten. Aufgrund des hohen Bedarfs an diätetischem Arginin für zahlreiche künstliche Verfahren und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin ein ernährungsphysiologisch notwendiges AA für Fleischfresser. Eine Nahrungsergänzung mit Prolin kann bei diesen Tieren einen Teil des Arginins ausgleichen, da die Arginase durch das aus Prolin gewonnene Ornithin gehemmt wird.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen viele Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxid-Anion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffspezies umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z.B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginaseaktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit auch von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von großer Bedeutung, denn (1) Polyamine sind entscheidende Partikel, die die DNA- und Proteinsynthese sowie die Zellproliferation, -differenzierung und -migration steuern; (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm wachsen sehr schnell. Bei Wiederkäuern enthält die Plazenta sowohl Arginase als auch Prolinoxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen P5C durch die P5C-Reduktase zu Prolin recyceln und P5C durch die Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umwandeln können, ist die Verwendung von P5C für die Synthese von Citrullin extrem zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur die Enterozyten von Säugetieren in der Lage sind, Citrullin aus P5C zu synthetisieren, was auf eine besondere Funktion des Dünndarms im Prolin-Stoffwechsel hinweist. Obwohl die Säugetierleber P5C über den Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da eine extrem hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In Leber und Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit eingeschränkter P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch minimal. Dadurch wird ein permanenter Verlust von Prolin-Kohlenstoffen vermieden und der Zeitplan von P5C für die Synthese von Polyaminen optimiert. Es gibt überzeugende Beweise dafür, dass Polyamine eine wichtige Funktion für das Wachstum, die Funktion und die Gesundheit des Darms während der Neugeborenenzeit haben.

Da das gesamte P5C mittels Ornithin-Aminotransferase und Ornithin-Carbamoyltransferase in Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, liefert Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Synthese von Citrullin und Arginin im Dünndarm, der diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase exprimiert. Fehlendes Wissen oder falsche Vorstellungen über diese grundlegenden biochemischen Reaktionen können Wissenschaftler zu falschen Schlussfolgerungen bezüglich des Beitrags von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Arginin-Synthese verleiten. Solche Fehler, wie sie in jüngster Zeit bei der Erforschung von Glutamin aufgetreten sind, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren sicherlich nicht voranbringen, sondern eher zu viel irreführender Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und heilt Wunden

Kollagen bildet die Haut und das Bindegewebe. Prolin ist ein wichtiger Bestandteil des Kollagens. Ohne Prolin (oder wirklich ohne Kollagen) würden Wunden nicht heilen, da der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut wieder aufzubauen, wenn Sie verletzt werden. Ebenso würde Ihre Haut schlaff werden, da es nichts gäbe, was sie an Ort und Stelle hält. Bindegewebe verbindet die Dinge miteinander. Ohne es bricht alles zusammen. Wenn Sie genügend Aminosäuren zur Bildung von Kollagen zu sich nehmen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, bleibt die Haut straff, gesund und sieht jugendlich aus.

Unterstützt die gastrointestinale Funktion

Prolin kann bei der Behandlung des Leaky-Gut-Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm liegt vor, wenn sich kleine Löcher in der Darmschleimhaut öffnen, durch die Krankheitserreger eindringen können. Dies löst eine Schwellung aus. Aminosäuren, die aus Prolin bestehen, werden benötigt, um die zerstörten Zellen des Darmtrakts wieder aufzubauen, damit die Auskleidung unbeschädigt bleibt. Prolin trägt auch dazu bei, Schwellungen zu reduzieren und die Immunfunktion des Magen-Darm-Traktes zu verbessern. Ein gängiger Vorschlag für den Versuch, einen tropfenden Darm wiederherzustellen, ist die häufige Einnahme von Knochenbrühe, unter anderem wegen ihres hohen Prolin-Gehalts.

Verringerung der Gefahr von Herzproblemen

Herzprobleme bleiben die Haupttodesursache in den Vereinigten Staaten. Fettansammlungen in den Arterienwänden führen zu Herzstillstand und Schlaganfällen aufgrund von Verstopfungen. Dadurch kann das Blut nicht mehr durchfließen. Prolin hilft jedoch dabei, einige dieser festsitzenden Fette abzuschießen und so die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es wieder in den Blutkreislauf zurückgeführt und kann an anderer Stelle verwendet werden. Prolin kann dazu beitragen, die Gefahr eines Herzinfarkts zu verringern.

Reduziert Entzündungen und hilft bei der Stressbewältigung

Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch, eine Kaskade von entzündungshemmenden Verbindungen und Genen auszulösen, die bei der Erholung von Umweltstress helfen (5). Prolin trägt zu einer effizienteren Energieproduktion bei, so dass wir Spannungen viel besser bewältigen können. Außerdem repariert es die durch oxidative Spannungen geschädigte DNA und fördert die Entgiftung der Leber. All diese Funktionen führen zu einem verbesserten Immunsystem und geringeren Entzündungen. Dies minimiert das gesamte Krankheitsrisiko, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin ein Bestandteil von Kollagen ist, wird es für die Reparatur von Bindegewebe aller Art benötigt. Das Bindegewebe hält Ihre Knochen an Ort und Stelle und verhält sich wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, wie schmerzhaft das Leben ohne ist! Knochen knirschen gegen Knochen – nein danke!

Prolin hilft, das Bindegewebe zu erhalten und zu reparieren. Sie benötigen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, eine der Hauptkomponenten von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke beginnen sich mit der Zeit abzubauen. Dies wird durch schlechte Ernährung, Verspannungen in den Gelenken und Übergewicht noch verstärkt. Der Verzehr von mehr Aminosäuren, die die Bildung von Kollagen unterstützen, kann die Entwicklung von neuem Bindegewebe und Knorpel fördern und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, wodurch die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke erhalten bleibt und altersbedingte Beschwerden verringert werden.

Prolin Nahrungsquellen

Da Prolin eine Aminosäure ist, finden Sie es in eiweißreichen Lebensmitteln, insbesondere in solchen mit einem hohen Kollagengehalt. Zu den tierischen Lebensmitteln mit Kollagen gehören in der Regel solche mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage entscheiden sich die Menschen oft für Fleisch ohne Knochen und Haut (eine Enttäuschung für die Erhöhung des Prolins). Nehmen Sie Kollagenquellen in Ihre Ernährung auf, um mehr zu bekommen. Es gibt keinen empfohlenen Tagesbedarf für Prolin. „Nicht-essentielle“ Aminosäuren sind in zahlreichen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen essen (sogar vegetarische Quellen), decken Sie wahrscheinlich Ihren Bedarf.

Die Lebensmittel mit dem höchsten Gehalt an Prolin bestehen aus:

• Knochenbrühe
• Gelatine
• Organisches Fleisch, wie Leber
• Kollagen-Ergänzungen
• L-Prolin-Ergänzungen
• Rindfleisch
• Huhn
• Wild gefangener Fisch
• Eier [6]

Es wird in den höchsten Konzentrationen in natürlichen Kollagenquellen gefunden. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen in der Ernährung sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, insbesondere tierische Produkte wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, wild gefangener Fisch und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere „von Kopf bis Fuß“ essen, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus den Teilen des Tieres auf, die aus den Knochen, dem Bindegewebe und dem Muskelgewebe bestehen.

Konzentriertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind 2 weitere hervorragende Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen wie Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen hergestellt. Gelatine ist eine Art hydrolysiertes Rinderkollagen, d.h. es ist im Grunde ein Teil des abgebauten Kollagens, das vor allem in Desserts oder bei der Herstellung von Lebensmitteln verwendet wird, weil es eine gelartige Textur entwickelt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen kann sehr praktisch sein, da sie Ihnen viel Zeit und Mühe ersparen. Eine langsam gekochte Knochenbrühe beispielsweise wird über einen Zeitraum von ein bis zwei Tagen zubereitet, aber wenn Sie konzentriertes Knochenbrühe-Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe praktisch sofort nutzen.

Hühnerkollagen besteht aus Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, zwei Verbindungen, die zur Wiederherstellung des Knorpels beitragen. Sie können etwas davon zu sich nehmen, indem Sie Hühnchen am Knochen mit der Haut zubereiten oder indem Sie Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und andere schmackhafte Gerichte mit einer Reihe von Tierteilen (Organe, Knochen usw.) zubereiten.

Sie können ebenfalls kleine Mengen Prolin durch den Verzehr von Fischkollagen erhalten, z.B. durch den Verzehr von Fischstücken, die kleine Gräten, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder durch die Zubereitung von Fischbrühe, Suppe und Eintopf (z.B. mit Fischköpfen).

Eine weitere Quelle ist das Joch von käfigfreien Eiern. Eine ausgezeichnete Methode, um Ihren Prolin-/Kollagenkonsum zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Rührei oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst Sie nicht mit wirklich großen Mengen versorgen wird. In Pflanzenteilen, wie z.B. Pollen, ist der Aufbau von Prolin tatsächlich eine Reaktion auf physiologische Spannungen und auch mit der Entwicklung der Struktur verbunden.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist anders an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für viele verschiedene Muskel-, kognitive und Stoffwechselfunktionen notwendig ist. Sie ist eine der wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Quellen für Glycin ähneln Prolin-Quellen, wie Knochenbrühe, Kollagen-Proteinpulver und andere Protein-Nahrungsmittel.

Zu den Funktionen von Glycin gehört es, Nährstoffe wie Glykogen und Fett abzubauen und zu transportieren, damit sie von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden können. Es wird als „Anti-Aging-Aminosäure“ bezeichnet, da es zum Erhalt der Muskelmasse beiträgt und die Ausschüttung von Entwicklungshormonen fördert. Glycin wird bei vielen gesundheitlichen Problemen wie Muskelschwund (Skaropenie), Geschwüren, Arthritis, Leaky Gut Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzversagen, neurologischen Störungen und Müdigkeit eingesetzt.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine lebenswichtige Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern vorkommt und auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln leicht erhältlich ist. Wie Prolin trägt L-Lysin zum Wachstum und zur Erhaltung von Knochen und Bindegewebe bei, indem es die Bildung von Kollagen unterstützt. Es ist auch sehr wichtig für die Bildung von Carnitin, das Fette in Energie umwandelt.

L-Lysin kann bei der Regulierung des Verdauungssystems helfen, den Cholesterinspiegel senken und für die Aufnahme von Kalzium nützlich sein, das vor Blutgerinnseln und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, sind die Behandlung von Fieberbläschen, Angstzuständen, Durchfall und sogar die Vorbeugung von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen vorkommt. Sie kommt in eiweißhaltigen Lebensmitteln vor, die aus Rindfleisch und anderen Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Molkereiprodukten bestehen. Arginin kann Vorteile für die Gesundheit des Herzens, die körperliche Leistungsfähigkeit, die geistigen Fähigkeiten und vieles mehr bieten.

Wie Sie Prolin in Ihren Ernährungsplan bekommen + Rezepte

1. Verzehren Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin zu sich zu nehmen, ist es ideal, fast täglich echte Knochenbrühe zu trinken, die neben den Aminosäuren auch zahlreiche andere Nährstoffe bietet. Knochenbrühe ist eine der besten Möglichkeiten, nicht nur mehr Kollagen in Ihren Ernährungsplan aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und nützliche Substanzen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um die meisten Vorteile zu erzielen, sollten Sie jeden Tag etwa 8 bis 16 Unzen Knochenbrühe zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe mit herkömmlichen Gerichten herstellen, die ein bis 2 Tage dauern, oder getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein konsumieren. Knochenbrühe kann pur eingenommen werden, zu Shakes oder Smoothies hinzugefügt werden oder in allen Arten von süßen und herzhaften Rezepten wie Marinaden, Eintöpfen oder vielleicht Shakes und Smoothies verwendet werden.

2. nehmen Sie Kollagenpulver/Kollagenpräparate

Sie können kollagenes Eiweiß auch in Smoothies, Shakes oder anderen Gerichten verwenden. Ich empfehle Ihnen ein Multi-Collagen-Pulver, das mehrere Collagen-Typen enthält, wie die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jeder Kollagentyp hat spezielle Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, wenn Sie mehr als einen Typ zu sich nehmen.

Kollagen ist geschmacksneutral, geruchsneutral und lässt sich einfach in alle Arten von Gerichten einrühren – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Gerichte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Proteingehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch wie Gelatine verwenden, um gesunde Smoothies, Desserts oder Rezepte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie immer darauf, ein Kollagenpulver zu kaufen, das von grasgefütterten oder auf der Weide aufgezogenen, gesunden Tieren stammt (vorzugsweise aus natürlicher Aufzucht).

3. ausreichend Eiweiß und eine insgesamt gesunde Ernährung

Sie werden den größten Nutzen aus dem Verzehr von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen enthalten sind, ziehen, wenn Sie einen nährstoffreichen Ernährungsplan mit viel Protein und vielen Antioxidantien zu sich nehmen. Dies ist nützlich, um einen höheren Kollagenspiegel zu erhalten und den Kollagenabbau zu verhindern, da es Schwellungen und freie extreme Schäden (auch oxidative Spannung genannt) verringert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, erhöhen, indem Sie Lebensmittel verzehren, die als „Kollagen-Kofaktoren“ dienen, wie z.B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, verschiedene Quellen von „sauberem“ Eiweiß und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche unerwünschte Wirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die Ihr Körper selbst produziert. Sie kann in Form von Nahrungsergänzungsmitteln eingenommen werden, um die Ansammlung von Arterienablagerungen zu verringern und die Gefahr von Herzerkrankungen zu minimieren. Außerdem kann diese Aminosäure Ihren Körper bei der Bildung von Kollagen unterstützen, das ein wichtiges Strukturgewebe des Bindegewebes ist. L-Prolin-Ergänzungen haben keine bekannten Nebenwirkungen.

Warum nehmen Sie Prolin ein

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint. Ein Überschuss an dieser Aminosäure, einem Baustein des Proteins, in Ihrem Körper kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Widerstandsfähigkeit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihr Ernährungsplan wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, optimale Mengen dieser Aminosäure herzustellen. Manche Menschen haben ebenfalls ein Problem damit, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann dieses Hindernis verursachen.

Ihr Körper produziert bereits genug von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint.

L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern leicht verfügbar. Wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Proteinquellen enthält, könnten Sie Probleme haben, ideale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel genau

Es gibt keine fundierten Studien, die belegen, dass die Einnahme von Prolin-Ergänzungsmitteln den Teint und die Vitalität der Gelenke verbessert. Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Treatment“ die Rolle von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, analysiert. Er schlägt vor, dass Nahrungsergänzungsmittel bei der Belastung der Weichteile, bei der Wundheilung, bei hypermobilen Gelenken und bei der mit dem Altern einhergehenden schlaffen Haut helfen können. Chaitow rät zur Einnahme von 500 bis 1.000 Milligramm täglich, zusammen mit ergänzendem Vitamin C.

Es gibt keine wissenschaftliche Studie, die die Verwendung von Prolin-Präparaten zur Verbesserung des Teints und der Vitalität der Gelenke belegt.

Leon Chaitow hat sich in seinem Buch „Amino Acids for Therapy“ mit der Rolle von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, beschäftigt.

Proteinabfall

Ein Überschuss an Prolin kann zu einer erhöhten Aminosäurezufuhr führen. Dies führt dazu, dass Ihr Körper Eiweißabfälle produziert, die über die Leber und vor allem die Nieren ausgeschieden werden sollten, was eine große Belastung für diese Organe darstellt. Die meisten Menschen können mit den zusätzlichen Aminosäuren umgehen, aber wenn Sie an einer Leber- oder Nierenerkrankung leiden, sollten Sie mit Ihrem Arzt sprechen, bevor Sie eine zusätzliche Aminosäure in Ihren Ernährungsplan aufnehmen. [8]

Besondere Sicherheitsmaßnahmen und Warnhinweise

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es über den Mund in Nahrungsmengen eingenommen wird. Es gibt keine ausreichenden seriösen Informationen, um zu verstehen, ob Prolin sicher ist, wenn es in größeren Mengen als Medikament eingenommen wird oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt nicht genügend seriöse Informationen, um zu verstehen, ob Prolin sicher ist oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte. Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend verlässliche Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und halten Sie sich an die in Lebensmitteln entdeckten Mengen.

Kinder: Prolin ist WISSENSCHAFTLICH SICHER, wenn es in Lebensmittelmengen eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Derzeit liegen uns keine Informationen über Wechselwirkungen von Prolin vor. [9]

Unterm Strich

Wir sagen „Amino“, und die Wissenschaftler sagen „Imino“. Aber so oder so, L-Prolin ist eine aktive Chemikalie im Körper. Es arbeitet mit anderen Aminosäuren und Vitamin C zusammen, um Kollagen zu bilden, das den Aufbau von Gewebe unterstützt, und es ist immer in Alarmbereitschaft, wenn der Körper Reparaturarbeiten durchführt. Kapillaren, Verdauungsschleimhaut, Gelenke und Haut sind allesamt Zielorte, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten unerwünschten Wirkungen sind Reaktionen auf eine zu hohe Einnahme von L-Prolin, wie bei allen Aminosäuren. Es verursacht Toxizitätswerte und ein Ungleichgewicht der Aminosäuren in Ihrem Körper. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme von Aminosäuren, wenn Sie an Nieren- oder Lebererkrankungen leiden.

Ihr Körper produziert Prolin effektiv, wenn die Ernährung ausreichend Eiweiß enthält, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Erkrankungen wie Arteriosklerose, Gelenkbeschwerden, Darmträgheit, Hautprobleme und sportliche Anforderungen können von einer Prolin-Erhöhung profitieren.

Der Verzehr von Knochenbrühe, der Verzehr von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln sind Möglichkeiten, um sicherzustellen, dass Sie genug davon bekommen. Wie auch immer Sie es zu sich nehmen, Prolin scheint ein notwendiges Puzzlestück für den Körper zu sein. [10]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
3. Https://go.drugbank.com/drogen/DB00172
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
6. Https://blog.131method.com/gesundheit-vorteile-von-prolin/
7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
8. Https://healthfully.com/possible-side-effects-of-l-prolin-6166624.html
9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin/